Земное эхо законов космоса. О единстве общих законов физического и духовного миров - Руденский Андрей Владимирович - Страница 44

Осознание физической основы такого явления, как «память воды» и его влияния на все стороны нашей жизни должно существенно повлиять на поведение людей, их мысли, слова и действия. Ибо все мысли, слова и действия человека в первую очередь отражаются на нём самом, глубинной основе строения и функционирования его организма, на его здоровье и в целом на его судьбе. О роли воды в Библии сказано так: «... в начале словом Божиим небеса и земля составлены из воды и водою» (2 Петр 3,5).

Строение организмов и законы эволюции

Основой разнообразия строения всех живущих на Земле организмов (от микроорганизмов и растений до животных и человека) является особенность строения их белков, определяемая структурой молекул ДНК, как носителей генетической информации, кодирующих состав белков.

Все особенности состава белков зависят от разнообразия сочетаний 20 аминокислот, являющихся исходными элементами построения тканей организмов. Все аминокислоты, входящие в состав белков, состоят из общей для всех "базовой" компоненты ("В"), представляющей собой структуру COOH-CH-NH₂ и соединенного с ней радикала R, разного для всех аминокислот. Особенности строения каждого из радикалов и определяют различия между аминокислотами, входящими в состав белка.

Закономерности в строении аминокислот

Рассмотрение строения 20 аминокислот показывает, что в зависимости от строения радикалов все их можно разделить на три основные группы (см. рис.1).

Первая группа включает 8 аминокислот, радикалы которых состоят из начального звена, имеющего структуру Н-С-Н, присоединяющего свободной углеродной связью переменную часть радикала ("А"), а у простейшей из аминокислот этой группы - глицина - радикал состоит из присоединенного к базовой компоненте «В» атома водорода.

Вторая группа включает также 8 аминоріслот, особенность строения которых состоит в том, что в структуре А с начальным звеном радикалов Н- С-Н соединяется атом углерода, присоединяющий к себе различные звенья, определяющие отличительные особенности каждого из радикалов в этой группе. Третья группа включает 4 аминокислоты, у которых соединенное с базовой компонентой В начальное звено радикала имеет строение =СН и присоединяет к себе два переменных звена А] и А₂ различного строения.

Следует также отметить, что в каждой из первых двух групп можно выделить по две подгруппы, для одной из которых характерно присоединение к начальному звену СН₂ гидроксилов ОН или звена СН₃, а для другой - наличие азотсодержащих соединений. Наиболее четко это разделение выражено у аминокислот второй группы.

Эволюция строения аминокислот

Процесс последовательного нарастания сложности строения аминокислот (процесс "эволюции строения" аминокислот) начинается безусловно с образования глицина - простейшей из 20 рассматриваемых аминокислот. Следующим шагом в усложнении строения аминокислот (их "утяжеления") по линии присоединения гидроксила ОН является образование серина, в котором радикал имеет строение СН₂ОН (см. рис.2). Третьим шагом в этом направлении является образование фенилаланина, в котором звено ОН заменено на бензольное кольцо.

Четвертым шагом в эволюции аминокислот является образование тирозина, в котором один из атомов Н в бензольном кольце заменен гидроксилом ОН. Дальнейшее утяжеление переменной части радикала "А" оказывается, по-видимому, энергетически неустойчивым и процесс эволюции аминокислот переходит на новый тип структур - радикал удлиняется за счет присоединения к начальному звену СН₂ атома углерода, к которому присоединяются различные переменные звенья (см. рис.2). В результате пятым шагом эволюции строения аминокислот является образование глутаминовой кислоты, имеющей строение В-СН₂ - СН₂ - СООН. Шестым этапом эволюции аминокислот является образование метионина, в котором звено СООН заменено серусодержащим звеном SCH₃.

На следующем седьмом этапе вновь происходит определенное качественное изменение структуры. Дальнейшее утяжеление группы, присоединяемой к структуре В-СН₂-СН₂, становится, по-видимому, также энергетически неустойчивым и один из атомов водорода во второй группе СН₂ заменяется на звено СН₃, а звено SCH₃ заменяется также на СН₃. Так возникает лейцин. В результате тип структуры аминокислоты на этом этапе эволюции приобретает вид: В-СН₂-СН(СН₃)₂.

На восьмом этапе конечное звено еще более утяжеляется и структура аминокислоты приходит к виду: В-СН₂-СООН (аспарагиновая кислота).

Дальнейшее нарастание сложности структуры, присоединяемой к начальному звену радикала СН₂, становится также, по-видимому, энергетически неустойчивым и дальнейший процесс эволюции строения аминокислот переходит на путь замены примыкающего к базовой компоненте В радикала СН₂А на структуру типа А_ГСН-А₂. Таким образом, девятый этап эволюции строения аминокислот знаменует появление нового типа структур. Первой из аминокислот такого типа является валин: В-СН-СН₃)₂. Далее одна из групп СН₃ заменяется на более сложную структуру СН₃-СН₂. Так образуется изолейцин. На одиннадцатом этапе эволюции группа СН₃- СН₂ заменяется звеном ОН. Это треонин.

И, наконец, на двенадцатом этапе эволюции возникает принципиально новая структура - две ветви, присоединяющиеся к начальному звену радикала =СН, оказываются замкнутыми в кольцо. Это пролин.

Прямой путь эволюции замкнулся. Дальнейшего нарастания сложности строения аминокислот не происходит. Природа находит другой путь эволюции. Этот путь заключается в том, что вместо первоначальной структуры В-Н (глицин) сразу возникает структура В-СН₃ (аланин).

Следующим шагом на этом пути является замена одного из атомов водорода в звене СН₃ на SH. Так образуется цистеин. Дальнейшее усложнение структуры радикала заключается в замене звена SH на пиридиновое кольцо (гистидин). На следующем этапе к пиридиновому кольцу присоединяется еще и бензольное кольцо (триптофан).

На этом усложнение структур типа В-СН₂-А за счет утяжеления переменной части радикала А становится на этом пути эволюции, по- видимому, также энергетически не оправданным и направленность эволюции вновь приводит к появлению такого типа структур, в которых с начальным звеном радикала СН₂ связывается атом углерода, присоединяющий к себе различные азотсодержащие структуры. Так возникает глутамин: B-CH₂-CH₂-CONH₂.

Глицин Н Н - С - Н Аланин

і

н

Серии Н-С-Н Н-С-Н Цистеин

I I

ОН SH

На следующем этапе цепь углеродных атомов в составе радикала удлиняется, в нее вклиниваются еще два звена СН₂ и возникает структура, имеющая вид: B-CH₂-CH₂-CH₂-CH-NH₂ (лизин). Однако, дальнейшее прямое наращивание длины углеродной цепи, присоединяемой к структуре В- СН₂-СН₂ становится, по-видимому, энергетически неоправданным и процесс эволюции вновь приводит к возникновению несколько иного вида структур. На следующем этапе эволюции аминокислот цепь из звеньев СН₂ несколько сокращается, но усложняется строение азотсодержащих звеньев радикала. Так образуется аргинин (B-CH₂-CH₂-CH₂-NH-CN₂H₃).

На последующем этапе эволюции у конечного атома углерода уже все три связи заняты кислородом и группой NH₂, в результате чего образуется структура аспарагина, имеющая вид B-CH₂-CONH₂. Дальнейший путь нарастания сложности строения радикала вновь приводит к образованию структур, у которых в начальном звене радикала уже два атома водорода оказываются замещенными более сложными структурами и радикал приобретает вид А_гСН-А₂ и это однозначно приводит вновь к образованию последовательно структур валина, изолейцина, треонина и пролина.