Три тайны жизни - Фурсов Владимир Иванович "Доктор биологических наук" - Страница 7

О значении белка писал еще Ф. Энгельс: «Жизнь есть способ существования белковых тел… Повсюду, где мы встречали жизнь, мы находили, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни»[7].

Белки в организме выполняют самые различные функции. Они составляют около половины всех органических веществ, содержащихся в протоплазме клеток. Поэтому белки являются основным строительным веществом в клетке. Они постоянно самообновляются. Это было установлено методом меченых аминокислот. Например, у человека половина белков всех тканей распадается и строится заново в среднем в течение восьмидесяти дней. Некоторые белки замещаются быстрее, другие медленнее. Так, белки печени и сыворотки крови обновляются наполовину каждые десять дней, белки мышц замещаются наполовину каждые сто восемьдесят дней.

Самообновление веществ в организме осуществляется с помощью ферментов, или энзимов, которые тоже являются белками. И. П. Павлов называл ферменты возбудителями жизни, так как они ускоряют многочисленные реакции, лежащие в основе обмена веществ в организме.

Каждый из ферментов способен ускорять только одно строго определенное химическое превращение. В протоплазме клеток содержатся сотни разнообразных ферментов.

Характерной чертой ферментов является то, что, возбуждая определенную химическую реакцию, они вступают лишь в кратковременную связь с реагирующими веществами и не входят в конечные продукты реакции. Поэтому небольшое количество молекул фермента может за короткое время способствовать вступлению в реакцию большого количества молекул реагирующего вещества. Так, один грамм фермента пепсина за два часа перерабатывает двадцать пять килограммов яичного альбумина.

Очень важная роль белков заключается и в том, что они являются переносчиками веществ в организме. Как известно, гемоглобин крови, например, доставляет кислород в клетки животных и человека, не подвергая его химическим изменениям.

Следующая функция белков — это механо-химическая, или двигательная. В ней участвуют специализированные белки, образуя различные сократительные системы, мышечные волокна и ткани. Такие белки участвуют в движении протоплазмы внутри клетки, а во время деления клетки нити ахроматинового веретена, сокращаясь, перетягивают хромосомы к полюсам делящейся клетки. Кроме того, многие одноклеточные и некоторые ткани многоклеточных организмов имеют специальные цитоплазматические образования — жгутики и реснички, которые тоже постоянно находятся в движении.

Белки стоят на страже здоровья организма. Если в организм животного или человека каким-либо путем попали чужеродные белки (чаще всего ими бывают ядовитые белковые вещества — токсины, выделенные болезнетворными бактериями), то в крови организма-хозяина вырабатываются особые белки — антитела, которые тут же вступают в бой с белками-чужаками до полной победы над пришельцами. После перенесения многих инфекционных болезней в организме вырабатываются защитные антитела. И до тех пор, пока у выздоровевшего сохранится способность к образованию данных антител, этой болезнью он вторично не болеет, то есть вырабатывается иммунитет. Эта физиологическая функция белка является активной.

Но белки животных выполняют еще и пассивную охранную функцию. Так, они входят в состав целого ряда защитных покровных тканей — керотина, элостина, феброина и др.

Белки принимают непосредственное участие в росте и развитии организма. Эти процессы осуществляются с помощью гормонов, многие из которых имеют белковую природу. Гормоны выделяются в кровь железами внутренней секреции. Они наряду с нервной системой управляют работой различных органов, передавая химические сигналы. Таким образом, белкам в любом организме принадлежит очень широкая «исполнительная власть».

Чем же объясняется такое многообразие биологических функций белков?

Ответ на этот вопрос можно найти в изучении самой природы белковых молекул. Многолетние кропотливые исследования показали, что в состав белковых молекул входят относительно простые вещества — аминокислоты, которые являются своеобразными «кирпичиками» этого сложного соединения. В настоящее время в различных белках живых организмов мы знаем около ста аминокислот, из которых двадцать являются важнейшими, незаменимыми аминокислотами, без коих организм не может существовать.

Аминокислоты являются как бы «двуликими» органическими соединениями: они проявляют в реакциях свойства как кислоты, так и основания за счет содержания аминогруппы NH₂ и кислотных (карбоксильных) групп СООН. Все аминокислоты имеют сходное в принципе химическое строение:

Различия их в основном заключаются в радикалах (R), которые тоже представляют собой сложные группы атомов.

В качестве примера приведем структурные формулы трех аминокислот, широко распространенных в различных белках: глицина, аланина и треонина.

Аминокислоты соединяются между собой и образуют длинную пептидную цепочку, которая является первичной структурой белковой молекулы. Она определяет последовательность аминокислот в молекулах белков: a₁ — а₂ — а₃… а_n, где a₁ означает какую-либо вполне определенную аминокислоту (например, аланин или серин), а₂ — иную (а может быть, и ту же самую), но тоже вполне определенную аминокислоту (скажем, глицин) и т. д.

Молекулы белков состоят из нескольких пептидных цепей, способных сворачиваться в спирали и клубки, характерные уже для живой материи.

Главным различием молекул белков служит последовательность расположения в них аминокислот. Например: в одном белке в качестве первого мономера a₁ фигурирует аминокислота серин, а в молекуле другого белка вместо серина в качестве первого мономера выступает, положим, фенилаланин, в качестве а₂ — скажем, аргинин, а не лизин и т. д. Достаточно отличия хотя бы в одном номере, чтобы белок стал другим. Разумеется, белки могут различаться между собой и по общему числу мономеров в цепочке.

Выявление действительной последовательности расположения аминокислот в цепочке белковой молекулы (его первичной структуры) — одна из самых сложных задач современной биологии. Расшифровка строения белков дает возможность судить о различиях живых организмов на молекулярном уровне. Но что еще важнее — искусственно создавать белки для пищевых, кормовых и лечебных целей. Систематическое изучение последовательности аминокислотных остатков в полипептидных цепях было начато около десяти лет назад. Сейчас полностью воспроизведено строение рибонуклеазы — белка, построенного из ста двадцати четырех аминокислотных остатков, связанных между собой в форме общей полипептидной цепи[8].

Химическое строение белковой молекулы — рибонуклеазы.

Большим достижением является полная расшифровка последовательности аминокислот в белке вируса табачной мозаики, состоящей из ста пятидесяти семи аминокислотных остатков. Недавно закончилась многолетняя работа по установлению последовательности аминокислот в белке лизоциме, содержащемся в слезах и яичном желтке. Установлено, что белковая цепь лизоцима построена из ста двадцати шести аминокислотных остатков.

В последние годы расшифровано строение ряда белковых гормонов со сравнительно простой молекулой, как, например, инсулина — гормона поджелудочной железы, недостаток которого порождает сахарную болезнь. Изучено строение гормона задней доли гипофиза — окситоцина и вазопрессина.